Isolierung und Charakterisierung von Bor bindenden Komponenten der pflanzlichen Zellmembran

• Antragstellerin: Dr. Monika Wimmer
• Fachliche Zuordnung: Pflanzenbau, Pflanzenernährung, Agrartechnik
• Förderung: Förderung von 2005 bis 2009
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5441107

Bislang ist als Funktion von B nur die Stabilisierung des Pektinnetzwerkes in der Zellwand gesichert bekannt. Da B aber auch für den tierischen Organismus essenziell ist, muss es weitere Bor-Funktionen geben, die nicht an der pflanzlichen Zellwand lokalisiert sind. Die Plasmamembran weist Glycoproteine auf, deren Zuckeranteile und hydroxylhaltige Aminosäuren ein hohes Bindungs-potenzial für Bor besitzen. Glycosyl-Phosphatidyl-Inositol-verankerte Proteine sowie Arabino-galactanproteine enthalten sowohl Mannose-, als auch Serin- und Threonin-reiche Regionen. Sie stellen die wahrscheinlichsten Bindungspartner für Bor dar, insbesondere da sie an Prozessen beteiligt sind, die durch die B-Versorgung beeinflusst werden. Bisher konnten keine membrangebundenen Bor-Komplexe identifiziert werden, vermutlich da sie bei physiologischen pH-Werten nicht sehr stabil sind und während der Isolation zerfallen. Im beantragten Vorhaben sollen Membranproteine mit Bor-Bindungspotenzial mittels Affinitätschromatographie, Gelelektrophorese und Massenspektrometrie isoliert, aufgereinigt und identifiziert werden. Es soll untersucht werden, ob durch die Bindung von Bor an die genannten Strukturen die Aktivität der betroffenen Enzyme sowie durch Quervernetzung von GPI-Ankern die Bildung und Stabilisierung von Membran-Mikrodomänen beeinflusst wird.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen