Funktion und Struktur der Proteine des Schwefel-oxidierenden Enzymsystems von Paracoccus pantotrophus

• Applicant: Professor Dr. Axel J. Scheidig
• Subject Area: Metabolism, Biochemistry and Genetics of Microorganisms
• Term: from 2004 to 2008
• Project identifier: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Project number 5446575

• Final Report Year: 2008

Final Report Abstract

Im Berichtszeitraum wurde die Kristallstruktur des heterodimeren Cylochrom-c Komplexes SoxXA aufgeklärt und der Komplex mit Hilfe verschiedener biophysikalischer Methoden (z.B. ESR und Elektrochemie) untersucht. Diese Untersuchungen haben zu wichtigen Einblicken in die Funktion der drei verschiedenen Hämgruppen geführt und unterstützen den vorgeschlagenen Reaktionsmechanismus. ; die Struktur stützt die vermutete Funktion als Hämenzym. Weiterhin wurde die Rolle von SoxS im Zusammenhang mit der Aktivierung von SoxYZ aufgeklärt. Es zeigte sich, dass SoxS kein klassisches Thioredoxin ist, sondern Eigenschaften von Glutaredoxinen und Mitgliedern der DsbC-Proteinfamilie hat. Diese funktionelle Charakterisierung konnte durch die Kristallstrukturanalyse von SoxS im oxidierten und reduzierten Zustand weiter ausgebaut werden. Somit haben die erzielten Ergebnisse wichtige Erkenntnisse für die Regulation und den Ablauf der Schwefeloxidation in P. pantotrophus und verwandten Mikroorganismen geliefert.

Publications

• 2005. Prokaryotic sulfur oxidation. Curr. Op. Microbiol. 8: 253-259.
  Friedrich, C. G., F. Bardischewsky, D. Rother, A. Quentmeier, and J. Fischer
  
• 2005. Prokaryotic sulfur oxidation. Curr. Opin. Microbiol. 8: 253-259. Dambe T., A. Quentmeier, D. Rother, C.G. Friedrich, and A.J. Scheidig. 2005. Structure of the cytochrome complex SoxXA of Paracoccus pantotrophus, a
  Friedrich, C. G., F. Bardischewsky, D. Rother, A. Quentmeier, and J. Fischer
  
• 2005. SoxRSmediated regulation of chemotrophic sulfur oxidation in Paracoccus pantotrophus. Microbiol. 151:1707-1716.
  Rother, D., G. Orawski, F. Bardischewsky, and C. G. Friedrich
  
• 2005. Sulfur dehydrogenase of Paracoccus panlotrohpus: the heme-2 domain ofthe molybdoprotein cytochrome e complex is dispensable for catalytic activity. Biochemistry. 44:7024-7034.
  Bardischewsky, F., A. Quentmeier, D. Rother, P. Hellwig, S. Kostka, and C. G. Friedrich
  
• 2007. The unsual redox centers of SoxXA, a novel c-type haem-enzyme essential for chemotrophic sulfur-oxidation of Paracoccus pantotrophus. Biochemistry Ad, 7804-7810.
  Reijerse, E., Sommerhaller, M., Hellwig, P., Quentmeier, A., Rother, D., Laurich, C, Bothe, E., Lubitz, W., and C. G. Friedrich
  
• 2008. Redox control of chemotrophic sulfur oxidation of Paracoccus pantotrophus. In: Microbial Sulfur Metabolism (C. Dahl and C. G. Friedrich, eds). pp. 139-150. Springer Heidelberg.
  Friedrich, C. G., A. Quentmeier, F. Bardischewsky, D. Rother, G. Orawski, P. Hellwig, and J. Fischer
  
• 2008. Sulfur oxidation of Paracoccus pantotrophus: The sulfur-binding protein SoxYZ is the target ofthe periplasmic thiol disulfide oxidoreductase SoxS. Microbiology, 154, 1980-1988.
  Rother, D., J. Ringk, and C.G. Friedrich