Struktur und Funktion der Sinapinesterase

• Antragsteller: Professor Dr. Dieter Strack
• Fachliche Zuordnung: Biochemie und Biophysik der Pflanzen
• Förderung: Förderung von 2005 bis 2010
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5448741

Brassicaceen zeigen einen charakteristischen Sinapat-Metabolismus. In den Embryonen reifender Samen führt eine UDP-Glucose: Sinapat-Glucosyltransferase (SGT) zu 1-O-Sinapoyl-ß-glucose, die von einer 1-O-Sinapoyl-ß-glucose: Cholin-Sinapoyltransferase (SCT) zu Sinapoylcholin (Sinapin) umgesetzt wird. Sinapin wird während der frühen Keimlingsentwicklung von einer Sinapinesterase hydrolysiert und das freigesetzte Sinapat wieder über die SGT mit Glucose verestert. Eine zweite Acyltransferase (1-O-Sinapoyl-ß-glucose: Malat-Sinapoyltransferase = SMT) katalysiert dann die Bildung von Sinapoylmalat. Von der SGT, SCT und SMT liegen umfangreiche biochemische und molekulare Daten vor. SCT und SMT konnten als "serine carboxypeptidase-like" (SCPL)-Acyltransferasen klassifiziert werden. Im Mittelpunkt des geplanten Vorhabens steht jetzt die Sinapinesterase, die als Schlüsselenzym den Übergang des Sinapat-Metabolismus vom Samen zur Keimpflanze vermittelt. Neben der biochemischen Bearbeitung sollen analog zu den SCPL-Enzymen Enzym- und Genstruktur aufgeklärt und Erkenntnisse über eine evolutive Rekrutierung der Sinapinesterase von Enzymen des Primärstoffwechsels gewonnen werden.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen