Regulation der COP1/SPA E3 Ubiquitinligase bei der Arabidopsis Lichtsignaltransduktion

• Antragstellerin: Professorin Dr. Ute Höcker
• Fachliche Zuordnung: Pflanzenphysiologie ; Zell- und Entwicklungsbiologie der Pflanzen
• Förderung: Förderung seit 2026
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 578768309

Pflanzen nehmen die Lichtverhältnisse in ihrer Umgebung wahr, um ihr Wachstum, ihre Entwicklung und ihren Stoffwechsel an die sich ständig ändernden Lichtbedingungen und Jahreszeiten anzupassen - mit dem Ziel, Photosynthese und Samenproduktion zu optimieren und damit auch ihr Überleben und ihre Fitness zu sichern. Die Licht-wahrnehmenden Photorezeptoren (Phytochrome und Cryptochrome) hemmen die Aktivität der CONSTITUTIVELY PHOTOMORPHOGENIC1/SUPPRESSOR OF PHYTOCHROME A-105 (COP1/SPA) E3 Ubiquitinligase, die in Dunkelheit aktiv ist und die Lichtsignaltransduktion unterdrückt. Die COP1/SPA E3 Ligase polyubiquitiniert Aktivatoren der Lichtsignaltrans-duktion, vornehmlich Transkriptionsfaktoren, und markiert sie damit für den Abbau im 26S-Proteasom. Bei Lichteinwirkung binden die Phytochrom- und Cryptochrom-Photorezeptoren an den COP1/SPA-Komplex; dies führt über mehrere Mechanismen zu seiner Inaktivierung und damit zur Stabilisierung der Transkriptionsfaktoren. Während COP1 auch im menschlichen Genom vorkommt und auch dort eine sehr wichtige - aber lichtunabhängige - E3 Ligase kodiert, sind SPA-Gene im Laufe der Evolution photosynthetischer Organismen entstanden. Daher liegt die Vermutung nahe, dass SPA-Gene evolvierten, um die Aktivität von COP1 unter die Kontrolle des Lichts zu stellen, einem primär für Pflanzen essentiellen Umweltfaktor. Wir haben kürzlich den Transkriptionsfaktor TCP3 als nicht-kanonisches Target von COP1/SPA identifiziert, dem das klassische COP1-Interaktionsmotiv, das VP-Motiv, fehlt. Daher werden wir das COP1/SPA-Interaktionsmotiv in TCP3 identifizieren und anschließend eine Co-Kristallisation mit COP1-WD durchführen. Wir werden auch untersuchen, ob VP-tragende Photorezeptoren in der Lage sind, TCP3 unter Lichteinfluss von der Bindung an COP1/SPA zu verdrängen. Wir führen Proximity-Labeling durch, um neue Interaktoren/die Zusammensetzung des COP1/SPA-Komplexes höherer Ordnung in verschiedenen Geweben zu identifizieren. Um Struktur-Funktions-Informationen über den COP1/SPA-Komplex höherer Ordnung zu erhalten, werden wir eine Kombination aus Struktur-, Protein-Protein-Interaktions- und Aktivitätsassays durchführen.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen