ESI-TOF-Massenspektrometer mit HPLC und DESI-Quelle
Zusammenfassung der Projektergebnisse
Das Massenspektrometer wird sehr erfolgreich zur massenspektrometrischen Analytik eingesetzt. Es dient zur Aufnahme hochaufgelöster ESI-Massenspektren für die Forschungsgruppen des Instituts für Organische und Biomolekulare Chemie sowie für eine Reihe weiterer Arbeitskreise der Fakultät für Chemie und externer Einrichtungen. Eine wichtige Rolle hat das Massenspektrometer bei der Charakterisierung synthetisch hergestellter Peptide, Proteine und von Biooligomer-Hybriden gespielt. Zur Identifizierung dieser Verbindungen auch aus komplexen Gemischen wurden die grundlegenden HPLC-MS-Methoden erarbeitet und die Messbedingungen optimiert sowie diese auf die entsprechenden Realproben angewandt. Außerdem wurde die Synthese von Transmembrandomänen durch diese analytische Möglichkeit maßgeblich unterstützt (Abteilung Steinem, Diederichsen und Janshoff). Weitere Synthesen von Proteindomänen und Analytik künstlich eingebrachter zusätzlicher Metallbindungsstellen wurden bei Zinkfingern untersucht und modifizierte Mikroproteine auch hinsichtlich Faltung und Cyclisierung bestimmt (Abteilung Diederichsen). Die ESI-TOF-Massenspektrometrie wurde zudem für die Untersuchung von gezielter Aggregation, insbesondere von β-Peptidhelices herangezogen. Einen weiteren wesentlichen Beitrag liefert das ESI-TOF-Instrument zur Strukturaufklärung von Naturstoffen. Hier werden das Molekulargewicht und die Elementarzusammensetzung auf der Grundlage der exakten Massen ermittelt. Außerdem wurde im Rahmen einer Diplomarbeit das Potential der DESI-MS zum Nachweis von Bakterienmetaboliten aufgezeigt (Abteilung Laatsch). Im Arbeitskreis Tietze werden neue Ansätze für eine selektive Krebstherapie entwickelt. Diese beruhen auf einer gezielten Freisetzung von Wirkstoffen im Tumorgewebe aus vergleichsweise wenig toxischen Prodrugs. Ein weiterer Schwerpunkt ist die Synthese von Naturstoffen, wobei bevorzugt effiziente und umweltfreundliche Domino-Reaktionen einsetzt werden. Für die Strukturaufklärung der vielfältigen Zwischen- und der Endprodukte war das ESI-TOF Massenspektrometer unerlässlich. Weiterhin konnte die hohe Auflösung und der erweiterte Massenbereich des ESI-TOF-Massenspektrometers zur Charakterisierung von komplexen Gemischen synthetischer Polymere genutzt werden (Abteilungen Buback und Vana).
Projektbezogene Publikationen (Auswahl)
- A new biflavonoid, 4'''-O-methyl-agathisflavone, a new chalcone dimer, flavumchalcone and a new alkaloid, flavumindole, from Campylospermum flavum. Phytochemistry 2010, 71, 1872-1878
J. T. Ndongo, M. Shaaban, J. N. Mbing, D. N. Bikobo, A. T. Atchadé, D. E. Pegnyemb, and H. Laatsch
- Marine Bacteria, XLIV, Fujianmycin C, A Bioactive Angucyclinone from a Marine Derived Streptomyces sp. B6219. Nat. Prod. Commun. 2010, 5, 1917-1920
M. Ali Abdalla, E. Helmke, H. Laatsch
- Molecular recognition at the membrane-water interface: Controlling integral peptide helices via off-membrane nucleobase pairing. J. Am. Chem. Soc. 2010, 132, 8020
P. E. Schneggenburger, B. Worbs, S. Müllar, C. Steinem, U. Diederichsen
- 3-Methoxy-2-methyl-carbazole-1,4-quinone, carbazomycins D and F from Streptomyces sp. CMU-JT005. FEMS Microbiol. Lett. 2011, 322, 77-81
P. Ruanpanun, Z. T. Dame, H. Laatsch, S. Lumyong
- Bioactive Isocoumarins from a Terrestrial Streptomyces sp. ANK302. Nat. Prod. Commun. 2011, 6, 45-48
D. S. Zinad, K. A. Shaaban, M. Ali Abdalla, Md. T. Islam, A. Schüffler, H. Laatsch
- ent-Homoabyssomicins A and B, Two New Spirotetronate Metabolites from Streptomyces sp. Ank 210. Organic Letters 2011, 13, 2156-2159
M. Ali Abdalla, P. P. Yadav, B. Dittrich, A. Schüffler, H. Laatsch
- Mechanistic insights into the translocation of full length HIV-1 Tat across lipid membranes. Biochim. Biophys. Acta - Biomembranes 2011, 1808, 2685-2693
A. Boll, A. Jatho, N. Czudnochowski, M. Geyer, C. Steinem
- Synthesis and Biological Evaluation of Prodrugs Based on the Natural Antibiotic Duocarmycin for Use in ADEPT and PMT. Chem. Eur. J., 2011, 17, 1922-1929
L. F. Tietze, K. Schmuck, H. J. Schuster, M. Müller, I. Schuberth
- Transmembrane domain peptide/peptide nucleic acid hybride as SNARE protein model in vesicle fusion. Angew. Chem. Int. Ed. 2011, 50, 8597
A. S. Lygina, K. Meyenberg, R. Jahn, U. Diederichsen
