Anlage zur Peptidproduktion

• Fachliche Zuordnung: Biologische Chemie und Lebensmittelchemie
• Förderung: Förderung in 2007
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 66516074

„Schwerpunkt unserer Forschung sind Untersuchungen zur Stabilität, Dynamik und Faltung von Proteinen und Peptiden. Ziel der Untersuchungen ist es, den Mechanismus der Proteinfaltung aufzuklären, d.h. die Eigenschaften der freien Energielandschaft zwischen entfaltetem und nativem Zustand, zu charakterisieren. Ein Hauptbestandteil unserer Arbeiten sind Triplett-Triplett Energietransfer- (TTET) und Fluoreszenz-Resonanz-Energietransfer- (FRET) Messungen zur Untersuchung der Dynamik und Konformation von entfalteten und teilgefalteten Proteinen und Peptiden, um die frühesten Schritte der Proteinfaltung zu verstehen. Dazu werden Sonden für TTET oder FRET durch chemische Synthese an der Festphase an spezifische Positionen in Polypeptidketten eingebaut. Größere Proteine werden durch eine Kombination von chemischer Synthese und Molekularbiolgie (Inteinligation) produziert. Weitere Projekte beinhalten die chemische Synthese kleiner, trimerer Proteine (Foldondomäne von T4 Fibritin, Kollagenfragmente), um den Mechanismus der Faltung und Assoziation aufzuklären. Diese Projekte sind stark von einer gut funktionierenden Peptidsynthese an der Festphase mit hohem Durchsatz abhängig, da alle Modellpeptide und -proteine chemisch synthetisiert und modifiziert werden müssen. Zudem müssen die Peptide und Proteine höchstmögliche Reinheit aufweisen, um Verunreinigungen als Ursache von evtl. auftretender kinetischer Komplexität auszuschließen. Im Department Chemie ist kein System zur automatisierten Peptidsynthese an der Festphase vorhanden.“

• DFG-Verfahren: Forschungsgroßgeräte
• Gerätegruppe: 1160 Synthese-Apparaturen der Biochemie
• Antragstellende Institution: Technische Universität München (TUM)
• Leiter: Professor Dr. Thomas Kiefhaber