Untersuchung strukturell bedingter Frequenzverschiebungen der Amid-Schwingungsbanden in den Infrarotspektren von Polypeptiden

• Antragstellerin: Professorin Dr. Karin Hauser
• Fachliche Zuordnung: Biophysik
• Förderung: Förderung von 2008 bis 2017
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 68441779

Die Amidbanden in Infrarotspektren von Peptiden und Proteinen entstehen aus Schwingungen im Polypeptidrückgrat. Ihre Formen und spektralen Lagen kodieren die Strukturen dieser Makromoleküle. Ihre strukturelle Dekodierung birgt jedoch noch große Herausforderungen. So wird zwar die den dipolar gekoppelten C=O Streckschwingungen des Rückgrates zugeordnete Amid I Bande häufig zur Sekundärstrukturanalyse herangezogen. Da aber die Amid I Banden zumeist zu breit sind, um einzelne Komponenten aufzulösen, und zur Analyse lediglich empirische Regeln verwendet werden, sind die Resultate unsicher. Mit Amid I Spektroskopie an spezifisch isotopenmarkierten Polypeptiden kann dagegen deren Stabilität, Konformation und Konformationsdynamik lokal strukturaufgelöst untersucht werden, weil die Umgebungsstruktur der markierten Peptidgruppe spezifische spektrale Änderungen induziert. Ziel dieses Projektes ist es, anhand verschiedener Modellsysteme die Steuerung der Amidbanden durch das Solvens, die Sekundärstruktur und durch Isotopenmarkierungen spektroskopisch zu charakterisieren. Dazu soll ausgehend von N-Methyl-Acetamid, dem Standardmodell für eine einzelne Peptidgruppe, über kleine Peptide in verschiedenen Sekundärstrukturzuständen, bis hin zu Peptiden mit umgebungsabhängigen Strukturen ein systematischer Datensatz kreiert werden. Mit diesem Datensatz soll ein in der AG Tavan entwickeltes Rechenverfahren optimiert werden, um dann im Gegenzug die Amidbanden auch von komplexeren Systemen mit strukturellen Übergangszuständen detailliert erklären zu können.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen