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Projekt
Novel multi-site enzymes in the transformation of aliphatic and aromatic hydrocarbons
Antragsteller
Professor Dr. Peter M. H. Kroneck
Fachliche Zuordnung
Stoffwechselphysiologie, Biochemie und Genetik der Mikroorganismen
Förderung
Förderung von 2009 bis 2013
Projektkennung
Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 72004773
Das Projekt zielt auf die strukturelle und funktionelle Analyse komplexer Multizentrenenzyme, die aliphatische und aromatische Kohlenwasserstoffe transformieren unter anoxischen Bedingungen. Drei Enzyme stehen im Schwerpunkt des Interesses: (1) Das monomere Molybdopterin-Eisen-Schwefel-Enzym Acetylen Hydratase (AH), welches Acetylen zu Acetaldehyd umwandelt, (2) das bifunktionelle ThDP-FAD-abhängige Enzym Cyclohexan-1,2-dion Hydrolase (CDH), das ein zyklisches α-Diketon spaltet und zu Adipinsäure umwandelt in einem zweiten Schritt, und (3) das heterodimere Molybdopterin-Eisen-Schwefel-Enzym Pyrogallol3 Phloroglucin Transhydroxylase (TH), welches einen chemisch ungewöhnlichen Hydroxyltransfer katalysiert. Diese komplexen Multizentrenenzyme wurden gereinigt und charakterisiert. Mittels Röntgenstrukturanalyse und verschiedener spektroskopische Techniken konnte ein detailliertes Bild der Aktivzentren dieser Enzyme gezeichnet werden. Deren 3DStrukturen liefern eine ausgezeichnete Grundlage, um die Aktivierung, Bindung und Transformation des Substrats auf molekularer Ebene zu untersuchen mittels struktureller, spektroskopischer und kinetischer Verfahren. Es werden Proteinvarianten erzeugt, um (i) das Substratspektrum zu erweitern, (ii) the katalytische Effizienz zu verbessern, und (iii) die Stabilität des Katalysators zu verbessern. Ferner werden im Rahmen des SPP neue Mikroorganismen untersucht mit verwandten Enzymaktivitäten.
DFG-Verfahren
Schwerpunktprogramme
Beteiligte Person
Professor Dr. Bernhard Schink
