Die Funktion des 2-Cys Prx und PrxIIE bei der Wahrnehmung und Verarbeitung von Redoxsignalen im Chloroplasten
Zusammenfassung der Projektergebnisse
Das Projekt hat neue Erkenntnisse zur lokalen Rolle des 2-CysPrx bei der Regulation und Redoxeinstellung von Proteinen des Chloroplasten erbracht. Die vor 10 Jahren postulierte Funktion als Thioredoxin-Oxidase konnte jetzt experimentell und durch Modellierung und Simulation belegt werden. Wir halten dies für einen sehr wichtigen, fundamentalen Fortschritt im Verständnis des redoxregulatorischen Netzwerks der Chloroplasten. Ähnliche Aufgaben können für das mitochondriale PrxIIF und andere Thiolperoxidasen postuliert werden. Die breite Analyse der Transkript- und Metabolitgehalte in der 2cysprxAB-Mutante im Normlicht-Starklicht-Übergang legt eine Funktion des 2-CysPrx im retrograden Signaling vom Plastiden zum Zellkern nahe. Hier ist der starke Einfluss der Präsenz des 2-CysPrx auf Transkripte mit einer Funktion in der Proteinhomeostase interessant und sollte weiter verfolgt werden. Neben der peroxidativen und Thioredoxin-Oxidase-Funktion der Peroxiredoxine sind die Interaktionen mit Cyp20-3 im COPS-Modul weiter untersucht worden und ergeben regulatorische Bezüge zur Schwefelassimilation. Der erfolgreichen Identifizierung von Interaktionspartnern des 2-CysPrx muss nun eine selektive Validierung und funktionelle Analyse folgen. Wir gehen davon aus, dass diese Studien neue Funktionen des 2-CysPrx aufdecken und zur Beantwortung der Frage beitragen werden, warum im Gegensatz zu den Tieren 2-CysPrx nur im Chloroplasten vorkommt und über den Photobionten in die Pflanzen gelangt ist. Eine spezifische Funktion bei der Elektronenverteilung im chloroplastidären Metabolismus erscheint eine plausible Hypothese zu sein. Die diversen postranslationalen Modifikationen des PrxIIE und der starke Einfluss von Phosphomimikryvarianten auf die Peroxidaseaktivität zeigen zusätzliche regulatorische Ebenen, die die Funktion dieses Typ II-Peroxiredoxins an weitere Signalwege ankoppelt. Diese Befunde und die Wechselwirkung mit dem 14-3-3-Protein, sowie der Einfluss dieser Interaktion auf die PrxIIE-Thiolperoxidaseaktivität zeigen, dass das PrxIIE ebenfalls Funktionen wahrnimmt, die über die einer Thiolperoxidase hinausgehen. Die Kooperation zwischen den drei beteiligten Laboratorien von Hans- Peter Mock, Mark-Aurel Schöttler und Karl-Josef Dietz verlief erfolgreich und ist noch nicht abgeschlossen.
Projektbezogene Publikationen (Auswahl)
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(2014) Assessing redox state and reactive oxygen species in circadian rhythmicity. Methods in Molecular Biology 1158, 239-271
König K, Galliardt H, Moore M, Treffon P, Seidel T, Dietz KJ
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(2015) Function of glutathione peroxidases in legume root nodules. Journal of Experimental Botany. 66, 2979-2990
Matamoros MA, Saiz A, Peñuelas M, Bustos-Sanmamed P, Mulet JM, Barja MV, Rouhier N, Moore M, James EK, Dietz KJ, Becana M
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(2016) Overexpression of AhpC enhances stress tolerance and N2-fixation in Anabaena by upregulating stress responsive genes. Biochimica et Biophysica Acta - General Subjects 1860, 2576-2588
Shrivastava AK, Pandey S, Dietz KJ, Singh PK, PhD; Singh S, Rai R, Rai LC
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(2016) Redox proteomics for the assessment of redox-related posttranslational regulation in plants. Biochimica et Biophysica Acta 1864, 967-973
Mock HP, Dietz KJ
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(2016) Redox-dependent conformational dynamics of decameric 2-cysteine peroxiredoxin and its interaction with cyclophilin 20-3. Plant Cell Physiology 57: 1415-1425
Liebthal M, Strüve M, Li X, Hertle Y, Maynard D, Hellweg T, Viehhauser A, Dietz KJ
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(2016) Thiol-based peroxidases and ascorbate peroxidases: Why plants rely on multiple peroxidase systems in the photosynthesizing chloroplast? Molecules and Cells 39: 20-25
Dietz KJ
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(2017) Peroxiredoxins and redox signaling in plants. Antioxidants and Redox Signaling 28(7), 609-624
Liebthal M, Maynard D, Dietz KJ
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(2017) Probing posttranslational redox modifications. Methods in Molecular Biology 1631: 195-219
Treffon P, Liebthal M, Telman W, Dietz KJ
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(2017) The fundamental role of reactive oxygen species in plant stress response. Methods in Molecular Biology 1631: 23-39
Liebthal M, Dietz KJ
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(2017) The redox and reactive oxygen species network in acclimatory salinity tolerance of sugarbeet (Beta vulgaris subsp. vulgaris). Journal of Experimental Botany 68 (5), 1283-1298
Hossain MS, ElSayed AI, Moore M and Karl-Josef Dietz KJ
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(2017) The redox-sensitive module of cyclophilin 20-3, 2-cysteine peroxiredoxin and cysteine synthase integrates sulfur metabolism and oxylipin signaling in the high light acclimation response. Plant Journal 91, 995-1014
Müller SM, Wang S, Telman W, Liebthal M, Schnitzer H, Viehhauser A, Sticht C, Delatorre C, Wirtz M, Hell R, Dietz KJ
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(2018) Reactive oxygen species and redox regulation in mesophyll and bundle sheath cells of C4 plants. Journal of Experimental Botany 69 (14) 3321–3331
Turkan, Ismail; Uzilday, Baris; Dietz, Karl-Josef; Bräutigam, Andrea; Ozgur, Rengin
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(2018) The chloroplast 2-cysteine peroxiredoxin functions as thioredoxin oxidase in redox regulation of chloroplast metabolism
Vaseghi MJ, Chibani K, Telman W, Liebthal MF, Gerken M, Mueller SM, Dietz KJ
