Strukturelle und funktionelle Charakterisierung des Dynamin-Moduls (C07)

• Fachliche Zuordnung: Biochemie
• Förderung: Förderung von 2008 bis 2018
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 25065445

Dynamin oligomerisiert um den Hals Clathrin-bedeckter Vesikel und trennt die Membran unter GTP-Hydrolyse durch. Basierend auf der Kristallstruktur von Dynamin postulierten wir ein Modell, wie sich Dynamin reversibel und flexibel an der Membran anordnet. In der nächsten Förderperiode werden wir die molekularen Mechanismen der nukleotidabhängigen mechano-chemischen Funktion, die Prinzipien der Membranrekrutierung von Dynamin durch das BAR-Domänenprotein SNX9 und die durch Membranrekrutierung induzierten strukturellen Änderungen in Dynamin detailliert untersuchen (zusammen mit den Teilprojekten B07,C08, D07).

• DFG-Verfahren: Sonderforschungsbereiche
• Teilprojekt zu: SFB 740: Von Molekülen zu Modulen: Organisation und Dynamik zellulärer Funktionseinheiten
• Antragstellende Institution: Gemeinsam FU Berlin und HU Berlin durch:; Charité - Universitätsmedizin Berlin
• Mitantragstellende Institution: Freie Universität Berlin; Max-Delbrück-Centrum für Molekulare Medizin (MDC)
• Teilprojektleiter: Professor Dr. Oliver Daumke