Substrate recruitment and ubiquitylation by E3 ligase complexes (C08)

• Fachliche Zuordnung: Allgemeine Genetik und funktionelle Genomforschung
• Förderung: Förderung von 2011 bis 2015
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5485912

Unsere kürzlichen Arbeiten zeigten einen neuartigen Mechanismus, bei dem die E3 EnzymeCHN-1 und UFD-2 kooperieren, um die Polyubiquitinierung von Substraten zu katalysieren.Die Bildung dieses E3 Komplexes wird durch gewebe- und entwicklungsspezifische Coexpressionbeider E3 Enzyme gesteuert und reguliert die Stabilität des für Myosin spezifischenChaperons UNC-45. Das zentrale Ziel unseres geplanten Projektes ist es, allgemeineMechanismen und entwicklungsrelevante Aspekte von Proteinabbauwegen zu ermitteln, diedurch alternative Kombinationen von E3 Enzymen definiert werden.

• DFG-Verfahren: Sonderforschungsbereiche
• Teilprojekt zu: SFB 635: Posttranslationale Funktionskontrolle von Proteinen
• Antragstellende Institution: Universität zu Köln
• Teilprojektleiter: Professor Dr. Thorsten Hoppe