Die Rolle von Ribosomen-assoziierten Hsp70/Hsp40-Chaperonen in der Proteostase (A01)

• Fachliche Zuordnung: Biochemie
• Förderung: Förderung von 2012 bis 2023
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 189682160

In diesem Projekt werden die Funktionen und Mechanismen des eukaryontischen Ribosomen-assoziierten Hsp70/Hsp40-Chaperonsystems (RAC-Ssb in der Hefe) analysiert. RAC-Ssb bindet transient an zytosolische Ribosomen und Ssb assoziiert mit naszierenden Proteinen, um deren Faltung zu unterstützen. Ein Ziel ist zu verstehen, wie die Synthese neuer Proteine zeitlich und räumlich mit der Funktion von RAC-Ssb am Ribosom koordiniert ist. In Hefe spielt Ssb eine weitere wichtige Rolle bei der Assemblierung neuer ribosomaler Partikel im Kern. Daher besteht ein weiteres Ziel darin, zu verstehen, wie Ssb die Assemblierung prä-ribosomaler Komplexe unterstützt und ob sein Co-Chaperon RAC dabei involviert ist. Des Weiteren wollen wir klären, ob diese grundlegenden Funktionen des Hsp70/Hsp40-Chaperonsystems spezifisch für Hefe oder auch in höheren Zellen konserviert sind.

• DFG-Verfahren: Sonderforschungsbereiche
• Teilprojekt zu: SFB 969: Chemische und biologische Prinzipien der zellulären Proteostase
• Antragstellende Institution: Universität Konstanz
• Teilprojektleiterin: Professorin Dr. Elke Deuerling