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Ein label-freies optisches Sensorsystem in Silizium: Bestimmung der thermodynamischen und kinetischen Kenngrößen von Protein-Ligand Wechselwirkungen

Fachliche Zuordnung Elektronische Halbleiter, Bauelemente und Schaltungen, Integrierte Systeme, Sensorik, Theoretische Elektrotechnik
Organische Molekülchemie - Synthese, Charakterisierung
Förderung Förderung von 2014 bis 2018
Projektkennung Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 257184830
 
Labelfreie optische Biosensoren, basierend auf Freistrahloptik, haben sich ihren Platz am Markt erobert (beispielsweise basierend auf Oberflächenplasmonen- Resonanz). Im Vergleich dazu bieten kompakte, chip-integrierte Lösungen eine Vielzahl von Vorteilen: Kleine Sensoren, dadurch viele Sensoren auf einem Chip, paralleles Messen und ein minimaler Verbrauch von Biomaterial. Dieser multidisziplinäre Projektvorschlag vereint Expertisen aus der Silizium-Photonik, der Oberflächenchemie und der Biochemie. Er hat zum Ziel, ein Silizium-basierendes integriertes Biosensorsystem zu entwickeln, mit dem umfangreiche Untersuchungen der Protein-Ligand Wechselwirkungen möglich sind. Es besteht aus dem eigentlichen Sensor, der zur Funktionalisierung notwendigen Oberflächenchemie und den biochemischen Assays. Diese Kombination ermöglicht umfangreiche Messungen zur Charakterisierung der zeit- und temperaturabhängigen Protein-Ligand Wechselwirkung. Die Gruppe Petermann/Bruns bringt ihre Kenntnisse der Silizium-Photonik ein, die Gruppe Rück/Braun ihre Expertise in der Silizium-Oberflächenchemie, die Gruppe Volkmer die biologischen Verfahren und Modelle, mit denen der Sensor erprobt und bewertet werden soll. Der Sensor wird in SOI (silicon-on-insulator) realisiert. Bekannte Ringresonatoren werden mit neuen Ansätzen für stark-parallele Messungen kombiniert. Eine neue Sensorstruktur zur Erweiterung der Messdynamik wird entwickelt. Zur Optimierung des Sensors für die geplante Anwendung werden Wellenleitertyp und Strukturen optimiert. Auf der biochemischen Seite werden bekannte Verfahren der Oberflächenchemie und etablierte Protein-Ligand Wechselwirkungen eingesetzt. Auf diese Weise wird der Sensor zuverlässig charakterisiert und kann für neuartige Messungen eingesetzt werden. Der Einsatz einer Mikrofluidik ermöglicht parallele, quantitative Messungen zur Bestimmung der Affinitäten der biologischen Wechselwirkung. Temperaturabhängige Messungen ermöglichen die Bestimmung beispielsweise der Gibbs-Energie, der Enthalpie, der Entropie und der Aktivierungsenergie.
DFG-Verfahren Sachbeihilfen
 
 

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