Biogenese von Eisen-Schwefel-Zentren in Chloroplasten
Zusammenfassung der Projektergebnisse
Im vorliegenden Antrag konnten die Funktionen der plastidären Proteine HCF101 und APO1 weitgehend identifiziert werden. HCF101 ist ein „Scaffoldprotein“, das ein [4Fe-4S]-Cluster aufbauen und auf Proteine bzw. Proteinkomplexe übertragen kann. Vermutlich erhalten mindestens zwei „targets“, Photosystem I und Ferredoxin-Thioredoxin-Reduktase, von dem löslichen HCF101-Protein ein [4Fe-4S]-Cluster. Drei Cysteine sind identifiziert worden, die für die Funktion wichtig sind. Die Funktion von HCF101 wird in vivo von anderen Proteinen der Fe/S-Biogenese, wie NifS, unterstützt. HCF101 bildet einen Komplex von etwa 140 kDa, dessen Komponenten gegenwärtig massenspektrometrisch identifiziert werden. APO1 ist zusammen mit anderen Faktoren am Spleißen des Introns 2 von ycf3 beteiligt und besitzt zwei Zink-Fingermotive, APO-Motif 1 und APO-Motif 2, die für die identifizierte ycf3-Intron-RNA-Bindung wichtig sind.
Projektbezogene Publikationen (Auswahl)
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(2006) A plant locus essential for phylloquinone (vitamin K1) biosynthesis originated from a fusion of four eubacterial genes. J Biol Chem. 281, 17189-17196
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(2007) Knock-out of the chloroplast-encoded PSI-J subunit of photosystem I in Nicotiana tabacum. FEBS J. 274, 1734-1746
Hansson A, Amann K, Zygadlo A, Meurer J, Scheller HV, Jensen PE
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Schwenkert S, Netz DJ, Frazzon J, Pierik AJ, Bill E, Gross J, Lill R, Meurer J
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(2009) Cluster analysis and comparison of various chloroplast transcriptomes and genes in Arabidopsis thaliana. DNA Res. 16, 31-44
Cho WK, Geimer S, Meurer J
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