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Verständnis der Signalweitergabe durch den 'striatin interacting phosphatase and kinase' (STRIPAK) Komplex im Verlauf der eukaryotischen Entwicklung

Fachliche Zuordnung Biochemie und Biophysik der Pflanzen
Zell- und Entwicklungsbiologie der Pflanzen
Förderung Förderung von 2016 bis 2022
Projektkennung Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 321675624
 
Erstellungsjahr 2022

Zusammenfassung der Projektergebnisse

Das Gesamtverständnis zur Funktion des STRIPAK Komplex ist in der Förderperiode deutlich erweitert worden. Die Arbeiten an Pilzen, und hier insbesondere die mit S. macrospora, haben eindeutige Hinweise geliefert, welche Zielproteine durch STRIPAK phosphoryliert, bzw. dephosphoryliert werden. Dadurch lassen sich weitere Rückschlüsse auf die Kontrolle des STRIPAK Komplexes auf Entwicklungsprozesse bei Eukaryoten schließen. Soweit bekannt sind dies die ersten Publikationen, die die STRIPAK abhängige Phosphorylierung von Zielproteinen mit analytischen Methoden nachweisen. Diese Erkenntnisse unserer Arbeiten tragen zum molekularen Verständnis von Krankheitsbildern des Menschen bei, die in vielen Fällen durch Deregulation des STRIPAK Komplexes verursacht werden.

Projektbezogene Publikationen (Auswahl)

  • (2017) New insights from an old mutant: SPADIX4 governs fruiting body development but not hyphal fusion in Sordaria macrospora. Mol Genet Genom 292(1):93-104
    Teichert I, Lutomski M, Märker R, Nowrousian M, Kück U
    (Siehe online unter https://doi.org/10.1007/s00438-016-1258-0)
  • (2018) A Hippo pathway related GCK controls both sexual and vegetative developmental processes in the fungus Sordaria macrospora. Genetics 210:137-153
    Radchenko D, Teichert I, Pöggeler S, Kück U
    (Siehe online unter https://doi.org/10.1534/genetics.118.301261)
  • (2018) Fungal morphogenesis, from the polarized growth of hyphae to complex reproduction and infection structures. Microbiol Mol Biol Rev 82:e00068-17
    Riquelme M, Aguirre J, Bartnicki-García S, Braus GH, Feldbrügge M, Fleig U, Hansberg W, Herrera-Estrella A, Kämper J, Kück U, Mouriño-Pérez RR, Takeshita N, Fischer R
    (Siehe online unter https://doi.org/10.1128/mmbr.00068-17)
  • (2019) Combination of proteogenomics with peptide de novo sequencing identifies new genes and hidden posttranscriptional modifications. mBio 10(5) pii: e02367-19
    Blank-Landeshammer B, Teichert I, Märker R, Nowrousian M, Kück U, Sickmann A
    (Siehe online unter https://doi.org/10.1128/mbio.02367-19)
  • (2019) STRIPAK, a highly conserved signaling complex, controls multiple eukaryotic cellular and developmental processes and is linked with human diseases. Biol Chem 400(8): 1005–1022
    Kück U, Radchenko D, Teichert I
    (Siehe online unter https://doi.org/10.1515/hsz-2019-0173)
  • (2020) Crosstalk between pheromone signaling and NADPH oxidase complexes coordinates fungal developmental processes. Frontiers in Microbiol 11:1722
    Schmidt S, Märker R, Ramšak B, Beier-Rosberger AM, Teichert I, Kück U
    (Siehe online unter https://doi.org/10.3389/fmicb.2020.01722)
  • (2020) Phosphoproteomic analysis of STRIPAK mutants identifies a conserved serine phosphorylation site in PAK kinase CLA4 to be important in fungal sexual development and polarized growth. Molec Microbiol 113:1053–1069
    Märker R, Blank-Landeshammer B, Beier-Rosberger A, Sickmann A, Kück U
    (Siehe online unter https://doi.org/10.1111/mmi.14475)
  • 2020) The STRIPAK signaling complex regulates dephosphorylation of GUL1, an RNA-binding protein that shuttles on endosomes. PLoS Genetics 16(9):e1008819
    Stein V, Blank-Landeshammer B, Müntjes K, Märker R, Teichert I, Feldbrügge M, Sickmann A, Kück U
    (Siehe online unter https://doi.org/10.1371/journal.pgen.1008819)
  • (2021) STRIPAK, a key regulator of fungal development, operates as a multifunctional signaling hub. J. Fungi 7, 443
    Kück U, Stein V
    (Siehe online unter https://doi.org/10.3390/jof7060443)
  • (2021) Targeted quantification of phosphorylation sites identifies STRIPAK-dependent phosphorylation of the Hippo pathway-related kinase SmKIN3. mBio 12(3):e00658-21
    Stein V, Blank-Landeshammer B, Märker R, Sickmann A, Kück U
    (Siehe online unter https://doi.org/10.1128/mbio.00658-21)
 
 

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