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Charekterisierung von Konformationsdynamik in Proteinen und Bindungslpartnern mit Hilfe von Festkörper-NMR-Spektroskopie (A13#)
Fachliche Zuordnung
Physikalische Chemie von Molekülen, Flüssigkeiten und Grenzflächen, Biophysikalische Chemie
Förderung
Förderung von 2017 bis 2019
Projektkennung
Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 27112786
In dieser Arbeit wollen wir neue Festkörper-NMR-Herangehensweisen konzipieren und anwenden, die das Potenzial von Protonen als sensitiven Reporterspins für dynamische Prozesse in Proteinen nutzen. Neben der quantitativen Ausarbeitung der Methodik für Modellsysteme soll in zwei biologisch relevanten Kontexten von den neuen Möglichkeiten Gebrauch gemacht werden. Dies betrifft zum einen die Interaktion eines Secondary Messengers mit einem Interaktionspartner und zum anderen die dynamische Interaktion zwischen Wasser und dem aktiven Zentrum eines Enzyms.
DFG-Verfahren
Sonderforschungsbereiche
Antragstellende Institution
Ludwig-Maximilians-Universität München
Teilprojektleiter
Professor Rasmus Linser, Ph.D.