Signalsequenz-abhängiger Zusammenbau des Tat-Translokons aus seinen Untereinheiten (P13)

• Fachliche Zuordnung: Zellbiologie
• Förderung: Förderung von 2007 bis 2018
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 26068018

Der Transport von Proteinen durch Zellmembranen ist ein lebenswichtiger Prozess. Die meisten Proteine werden dabei ungefaltet durch proteinhaltige Transporter in den Membranen geschleust. Dagegen transportiert das bakterielle "Twin-arginine" Translokon (Tat) vollständig gefaltete Proteine, von denen einige Pathogenitätsfaktoren sind. Ohne die Membranbarriere zu zerstören, bildet das Tat Translokon aus vier Membranproteinen (TatA,B,C,E) eine temporäre Schleuse. Über die Rekonstitution der gereinigten TatABCE-Proteine in funktionelle Proteoliposomen und Methoden zur Arretierung des Transportvorganges soll die Komposition eines funktionellen Tat Translokons aufgeklärt werden.

• DFG-Verfahren: Sonderforschungsbereiche
• Teilprojekt zu: SFB 746: Funktionelle Spezifität durch Kopplung und Modifikation von Proteinen
• Antragstellende Institution: Albert-Ludwigs-Universität Freiburg
• Teilprojektleiter: Professor Dr. Matthias Müller