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SFB 746: Funktionelle Spezifität durch Kopplung und Modifikation von Proteinen
Fachliche Zuordnung
Biologie
Medizin
Medizin
Förderung
Förderung von 2007 bis 2018
Projektkennung
Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 26068018
Funktion und Integrität jeder Zelle, unabhängig aus welchem Organ oder Organismus, basieren auf einer großen Vielzahl hochspezifischer Prozesse, die jeweils von eng miteinander verzahnten Funktionseinheiten ausgeführt werden. Molekular sind diese Funktionseinheiten Proteinmaschinerien unterschiedlicher Komplexität, von denen bislang allerdings nur eine begrenzte Anzahl erfolgreich analysiert werden konnte, die überwiegende Mehrheit ist derzeit unbekannt. Dementsprechend besteht die zentrale Herausforderung der modernen Proteinforschung darin, die Untereinheiten-Zusammensetzung, sowie die Funktionsweise und Dynamik dieser Proteinkomplexe zu entschlüsseln und damit die Mechanismen zu verstehen, wie auf dem Boden von Protein-Protein-Wechselwirkungen die enorme Vielfalt funktionell hochspezifischer Prozesse einer Zelle generiert werden. Die Forschungsarbeiten in den ersten beiden Förderperioden, die zu einer Reihe von Publikationen in den internationalen Spitzenzeitschriften führten, haben gezeigt, dass die Proteinkomplexe unterschiedliche Organisation aufweisen: von einfachen Proteinkomplexen über Protein-Superkomplexe bis hin zu Protein-Netzwerken, und dass diese Proteinkomplexe als "Nano-Maschinen" fungieren und über eine ganze Reihe bislang unbekannter Proteinbausteine verfügen. Solche Protein-Nanomaschinen sind für die Steuerung der Genexpression, die Sortierung von Proteinen und die Signaltransduktion an Membranen von fundamentaler Bedeutung. In der dritten Förderperiode werden die Untersuchungen zu der zentralen und hochaktuellen Fragestellung der 'Proteinkodierten Mechanismen funktioneller Spezifität' mit Schwerpunkt auf Proteinkopplung und -modifikation fortgesetzt, wobei der SFB einen multidisziplinären Ansatz einsetzt, bei dem verschiedene biologische Systeme und zelluläre Prozesse als Modellsysteme integriert werden. Der Erfolg basiert entscheidend auf der engen fächerübergreifenden Vernetzung und Kooperation der Teilprojekte und der Förderung des wissenschaftlichen Nachwuchses. Der SFB verbindet Gruppen der Fakultäten für Biologie und Medizin (Vorklinik und Klinik) sowie des Max-Planck-lnstituts für Immunbiologie und Epigenetik und stellt einen Kernbereich der Lebenswissenschaften der Universität Freiburg dar.
DFG-Verfahren
Sonderforschungsbereiche
Internationaler Bezug
Polen
Abgeschlossene Projekte
- P01 - Funktionelle Charakterisierung von Linker Histon Modifikationen und Varianten (Teilprojektleiter Schneider, Robert )
- P02 - Assemblierung und Signal-vermittelte Regulation des Androgenrezeptor/LSD1 Histondemethylase Komplexes (Teilprojektleiter Schüle, Roland )
- P03 - Funktionskontrolle im NF-êB System durch die Verbindung mit zelltypspezifischen Ko-faktorkomplexen (Teilprojektleiterin Saccani, Simona )
- P04 - Rolle von SUMOylierung von Satb2 in der Regulation von ES Zelldifferenzierung, Genexpression und Chromatinstruktur (Teilprojektleiter Grosschedl, Rudolf )
- P05 - Proteinmodifikationen und -interaktionen der FOXO/DAF-16 und mTORC vermittelten Stressantwort (Teilprojektleiter Baumeister, Ralf )
- P06 - Untersuchung der Assemblierung und der SLP-65 abhängigen Funktion von prä-B Zellrezeptorkomplexen (Teilprojektleiter Jumaa, Hassan )
- P07 - Modifikation and Adaptorfunktion der B Zell Signalproteine Syk und SHP-1 (Teilprojektleiter Reth, Michael )
- P08 - Funktionelle Spezifität von Phytochromkomplexen (Teilprojektleiter Schäfer, Eberhard )
- P09 - Proteininteraktionen und -modifikationen als Spezifitätsdeterminanten der UV-B Signaltransduktion in Arabidopsis (Teilprojektleiter Ulm, Roman )
- P10 - Funktion des Hsp70 Homologen Ssb für die Aufrechterhaltung des zellulären Energiegleichgewichtes (Teilprojektleiterin Rospert, Sabine Karola )
- P11 - Kopplung von Präsequenz-Translokase und Superkomplexen der inneren Mitochondrienmembran (Teilprojektleiter van der Laan, Martin )
- P12 - Reaktionsketten zur Steuerung von Import und Assemblierung von Proteinen des mitochondrialen Intermembranraums (Teilprojektleiterinnen / Teilprojektleiter Chacinska, Agnieszka ; Pfanner, Nikolaus )
- P13 - Signalsequenz-abhängiger Zusammenbau des Tat-Translokons aus seinen Untereinheiten (Teilprojektleiter Müller, Matthias )
- P14 - Dynamik der bakteriellen DNA-Aufnahme- und Rekombinations-Maschinerie (Teilprojektleiter Graumann, Peter )
- P15 - Stomatine werden palmitoyliert und binden Cholesterin der Plasmamembran zur Koppelung von Ionenkanälen in mechanosensitive Multiproteinkomplexe (Teilprojektleiter Benzing, Thomas )
- P16 - Analyse der Protein Nano-Umgebung spannungsaktivierter P/Q-Typ Ca2+ -Kanäle (Cav2.1) im zentralen Nervensystem (Teilprojektleiter Fakler, Bernd )
- P17 - Modifikation von GTP-bindenden Proteinen durch deamidierende und glycosylierende Toxine (Teilprojektleiter Aktories, Klaus ; Jank, Thomas ; Orth, Joachim )
- P18 - Die Rolle von Forminen als nachgeschaltete Effektoren von Nephrocystinen (Teilprojektleiter Walz, Gerd )
- P19 - Funktionelle Spezifität von Proteinnetzwerken in der Pflanzenhormon gesteuerten Regulation von Zelldifferenzierung (Teilprojektleiter Palme, Klaus )
- P20 - Die molekulare Grundlage der Vielfalt und funktionellen Spezifität der Signaltransduktionswege neuronaler metabotroper Glutamatrezeptoren (Teilprojektleiter Schulte, Uwe )
- P21 - Modulation der Aktivität von Natrium/Protonen-Austauschern durch kovalente Modifikation und Protein-Interaktionen (Teilprojektleiterin Hunte, Carola )
- P22 - Die Maschinen für Sortierung und Assemblierung von Proteinen der mitochondrialen Außenmembran (Teilprojektleiter Becker, Thomas ; Pfanner, Nikolaus )
- P23 - Analyse der molekularen Mechanismen der transkriptionellen Regulation durch den NSL Komplex (Teilprojektleiterin Akhtar, Ph.D., Asifa )
- P24 - Der Effekt von Proteinphosphorylierung auf das Archaellum regulierende Protein-Netzwerk (Teilprojektleiterin Albers, Sonja Verena )
- P25 - Rolle von Membran-Kontaktstellen für den Transport von Vorstufenproteinen in Mitochondrien (Teilprojektleiter Pfanner, Nikolaus )
- P26 - Regulierung der mitochondrialen Morphologie durch dynamische Bcl-2-Protein-Komplexe (Teilprojektleiter Edlich, Frank )
- P27 - Molekulare Basis der Antigenerkennung durch variable Lymphozytenrezeptoren (Teilprojektleiter Boehm, Thomas )
- Z01 - Zentrale Aufgaben des Sonderforschungsbereichs (Teilprojektleiter Fakler, Bernd )
Antragstellende Institution
Albert-Ludwigs-Universität Freiburg
Beteiligte Institution
Max-Planck-Institut für Immunbiologie und Epigenetik
Sprecher
Professor Dr. Bernd Fakler