Adsorption von Bindungspeptiden an ZnO - Quantitatives Verständnis organisch-anorganischer Wechselwirkungen

• Antragsteller: Professor Dr.-Ing. Lucio Colombi Ciacchi; Dr. Dirk Rothenstein
• Fachliche Zuordnung: Physikalische Chemie von Festkörpern und Oberflächen, Materialcharakterisierung ; Herstellung und Eigenschaften von Funktionsmaterialien
• Förderung: Förderung von 2017 bis 2021
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 396924328

ZnO/Peptid Biohybridmaterialien verfügen über einzigartige photochemische und optoelektronische Eigenschaften. Ihre Herstellung basiert auf der Eigenschaft von Peptiden zur "Materialerkennung", die durch die selektive Bindung von Peptiden an spezifische kristallographische ZnO Ebenen die Mikrostruktur und die Eigenschaften des Hybridmaterials bestimmen. Mit dem ultimativen Ziel des rationalen Peptid-Designs zur gezielten Steuerung der Synthese von ZnO/Peptid, will dieses Projekt ein grundlegendes Verständnis der Oberflächen- und Materialerkennung durch Peptide schaffen, sowie die Ursachen von materialspezifischer bzw. variabler Bindungsstärke zwischen der organischen und anorganischen Phase klären. Dazu werden die Wechselwirkungen zwischen nicht-polaren ZnO Kristallebenen und spezifischen Peptiden hinsichtlich ihrer Bindungsaffinität (der Freien Energie) und ihrer molekularen Struktur präzise quantifiziert. Es sollen eine Vielzahl unterschiedlicher experimenteller Methoden eingesetzt und diese mit quantifizierender molekularer Modellierung zu korrelieren. Bindungspeptide von nicht-polarem (10-10) ZnO werden über Phagen-Display identifiziert und ihre Wechselwirkungen mit verschiedenen ZnO Kristallebenen u.a. über gezielte Punktmutationen der Peptidsequenz charakterisiert. Bindungspunkte der Peptide auf molekularer Ebene sollen mittels NMR bestimmt werden. Die Bindungsaffinität wird hierbei mittels Quarz-Kristall-Mikrowaage, Isothermer Titrationskalorimetrie, Kraftspektroskopie und Oberflächenplasmonenresonanz untersucht. Fortgeschrittene Molekulardynamikmethoden auf der Basis von Metadynamik, Solute- Tempering Replica-Exchange und Nichtgleichgewichtssimulationen ermöglichen die theoretische Bestimmung der freien Bindungsenergie, welche in einer Rückkopplungsschleife direkt mit den experimentellen Ergebnissen verglichen werden kann. Die theoretische Vorhersage kann zudem strukturelle Änderungen aufgrund der Peptidadsorption aufzeigen, welche mit den Daten von Kernspinresonanz-, Zirkulardichroismus- und Infrarotspektroskopie korreliert werden können. Die enge Verzahnung von experimentellen Methoden und Modellierung eröffnet die Möglichkeit, die molekularen Grundlagen der spezifischen Materialerkennung durch Peptide zu ermitteln. Wir erwarten, dass diese Erkenntnisse auf andere Material / Peptid Systeme übertragen werden können, um ein wissensbasiertes Design von Bindungspeptiden mit einstellbarer Bindungsstärke zu ermöglichen.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen
• Internationaler Bezug: Großbritannien
• Mitverantwortlich(e): Professorin Dr. Carole Celia Perry