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Struktur- und Funktionsanalyse von PptA, ein neuer Typ eines Polyphosphat Granula-assoziierten Proteins in Organell-ähnlichen Polyphosphatosomen in Ralstonia eutropha H16

Fachliche Zuordnung Stoffwechselphysiologie, Biochemie und Genetik der Mikroorganismen
Förderung Förderung von 2018 bis 2021
Projektkennung Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 400441076
 
Erstellungsjahr 2023

Zusammenfassung der Projektergebnisse

Die Eigenschaften des Polyphosphat (PolyP)- und Glutamin-Synthetase-Aktivität (GlnA1)-assoziierten Proteins PptA aus Ralstonia eutropha wurden in vitro und in vivo sowie mittels Fluoreszenzmikroskopie von Stämmen mit Genfusionen von eyfp mit pptA, glnA1 und Genen diverser PolyP-assoziierter Proteine bestimmt. PptA beeinflusste die subzelluläre Positionierung von GlnA1 und PolyP Granula, hatte aber keinen messbaren Effekt auf die GlnA1 Aktivität und auf das Wachstum der Zellen generell. Die Analyse von PolyP Kinasen aus R. eutropha, A. tumefaciens und E. coli ergab den überraschenden Befund, dass einige PolyP Kinasen zusätzlich zu Nukleosid-phosphaten auch Thiamin-phosphate reversibel phosphorylieren und an der Bildung von Enzymkofaktoren und/oder Alarmone (Thiamindiphosphat und Thiamin-triphosphat) beteiligt sind.

Projektbezogene Publikationen (Auswahl)

 
 

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