Denaturierungsphasendiagramme von Proteinen: Untersuchung der Transformationsprozesse mit optischer Spektroskopie und Streumethoden

• Antragsteller: Professor Dr. Josef Friedrich
• Fachliche Zuordnung: Technische Thermodynamik
• Förderung: Förderung von 1999 bis 2006
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5465994

Im Zentrum dieses Antrags stehen molekulare Mechanismen der druck- und temperaturinduzierten Denaturierungsprozesse von Proteinen. Vorgesehen ist die Untersuchung folgender Fragestellungen: Welche Rolle spielt das Hydratwasser bei Druck-induzierten Strukturänderungen von monomeren Proteinen? Welche molekularen Mechanismen führen zur Denaturierung von Membranproteinen unter Druck- und Temperaturänderungen? Ist der auslösende Schritt ein Aufbrechen der Membranstruktur oder findet der Denaturierungsprozess in einer intakten Membran statt? Welches sind die elementaren Schritte, die zur Kältedenaturierung von Proteinen führen? Sind es Ordnungsstrukturen, die in der Hydrathülle und in angrenzenden Wasserschichten aufgebaut werden? Wie kann man sich die entsprechenden Entropiebilanzen erklären? Weiter ist die Untersuchung der Dissoziationsgleichgewichte von Proteinkomplexen geplant: Speziell soll die Stabilität von Caseinmizellen unter Hochdruck im Zusammenhang mit der Kalziumbindung analysiert werden. Als experimentelle Techniken sollen vor allem dynamische Lichtstreuung und Fluoreszenzspektroskopie mit temperierbaren Hochdruckzellen eingesetzt werden.

• DFG-Verfahren: Forschungsgruppen
• Teilprojekt zu: FOR 358: Einfluss von Hochdruck auf molekulare und zelluläre Systeme in Lebensmitteln
• Beteiligte Personen: Privatdozent Dr. Wolfgang Doster; Professor Dr. Winfried Petry