Röntgenstrukturanalyse der IGFII-Bindungsdomäne des M6P/IGFII-Rezeptors und zweier bakterieller Sulfatasen

• Antragstellerin: Professorin Dr. Isabel Usón
• Fachliche Zuordnung: Biochemie
• Förderung: Förderung von 1999 bis 2002
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5205248

Der Mannose-6-phosphat/Insulin-ähnliche Wachstumsfaktor IIRezeptor (M6P/IGFII-Rezeptor) reguliert die Konzentration des Insulin-ähnlichen Wachstumsfaktors II (IGFII) durch Bindung und Transport zu den Lysosomen, in denen IGFII abgebaut wird. Die IGFII-Bindungsdomäne des humanen Rezeptors konnte als Fragment exprimiert und gereinigt werden. Durch Röntgenstrukturanalyse soll die dreidimensionale Struktur dieser Domäne und die des Komplexes mit IGFII bestimmt werden. Im zweiten Teil des Projekts soll die dreidimensionale Struktur zweier bakterieller Sulfatasen bestimmt werden. Diese Sulfatasen aus Pseudomonas und Klebsiella sind Enzyme einer SulfataseFamilie, die sich durch die katalytische Aktivität eines aFormylglycinrestes auszeichnet. Die Ermittlung hochauflösender Strukturdaten soll dazu beitragen, den Reaktionsmechanismus der Sulfatesterspaltung zu klären.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen
• Beteiligte Person: Dr. Bernhard Schmidt