Konformationsänderungen pflanzlicher Proteine in Abhängigkeit des Redoxzustandes

• Antragstellerin: Professorin Dr. Katharina Kohse-Höinghaus
• Fachliche Zuordnung: Biochemie und Biophysik der Pflanzen
• Förderung: Förderung von 2000 bis 2004
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5466870

Der Oxidationszustand von Proteinen beeinflußt maßgeblich ihre Konformation und somit ihre Aktivität. Im vorgestellten Projekt sollen mit fluoreszenzspektroskopischen Methoden Redoxzustände von in der Forschergruppe präparierten pflanzlichen Proteinen charakterisiert werden. Fluoreszenzmessungen erlauben hierbei eine zerstörungsfreie Untersuchung geringer Substanzmengen unter physiologischen Bedingungen. Zwei verschiedene Techniken sollen kombiniert werden: Die Anregungs-Emissions-Spektroskopie und die zeit- und wellenlängenaufgelöste laserinduzierte Fluoreszenz. Als Fluorophore werden im Protein vorhandene aromatische Aminosäuren genutzt. Aufbauend auf den bereits erfolgreich mit dieser Methode untersuchten Systemen sollen in enger Zusammenarbeit mit den anderen Mitgliedern der Forschergruppe die dort isolierten Proteine untersucht und in Abhängigkeit des Oxidationszustandes charakterisiert werden. Diese Messungen sollen Aufschluß über die Veränderung der lokalen Struktur der Proteine in der Nähe der Fluorophore geben. Zeitaufgelöste Anisotropieuntersuchungen werden gleichzeitig Informationen über die Beweglichkeit der Seitenketten liefern sowie die Bestimmung des hydrodynamischen Radius ermöglichen. Außerdem sollen, soweit möglich, Komplexbildungskonstanten bei der Bindung an verschiedene Substrate bestimmt werden.

• DFG-Verfahren: Forschungsgruppen
• Teilprojekt zu: FOR 387: Redox-Steuerung als zentrales Regulativ der Anpassung von Organismen mit oxygener Photosynthese
• Beteiligte Person: Privatdozent Dr. Andreas Brockhinke