Chaperonin-vermittelte Proteinfaltung (A01)

• Fachliche Zuordnung: Biochemie
• Förderung: Förderung von 2001 bis 2012
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5484884

Chaperonine sind zylindrische Proteinkomplexe, die die Faltung neusynthetisierter Proteine in einer ATP-abhängigen Reaktion vermitteln. Sie bilden ein abgeschlossenes Kompartiment, in dem jeweils ein einzelnes Proteinmolekül ohne Aggregationsgefahr falten kann. Biophysikalische und biochemi-sche Techniken werden verwendet, um den Mechanismus der Chaperonin-vermittelten Proteinfaltung zu entschlüsseln. Faltungsreaktionen werden mit Hilfe von Einzelmolekül-FRET und H/D-Austausch untersucht, mit dem Ziel zu verstehen, wie sich spontane und Chaperonin-vermittelte Faltung unter-scheiden.

• DFG-Verfahren: Sonderforschungsbereiche
• Teilprojekt zu: SFB 594: Molekulare Maschinen in Proteinfaltung und Proteintransport
• Antragstellende Institution: Ludwig-Maximilians-Universität München
• Mitantragstellende Institution: Max-Planck-Institut für Biochemie (MPIB)
• Teilprojektleiterinnen / Teilprojektleiter: Professor Dr. Franz-Ulrich Hartl; Dr. Manajit Hayer-Hartl