Struktur und Dynamik von Chaperonen und ihren Komplexen mit Liganden, Inhibitoren, Cochaperonen und Substraten (A09)

• Fachliche Zuordnung: Strukturbiologie
• Förderung: Förderung von 2001 bis 2012
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5484884

Die Wechselwirkung zwischen Hsp90 und verschiedenen Substratproteinen, sowie Co-Chaperonen und deren Inhibierung wird mit NMR-spektroskopischen und biochemischen Methoden untersucht. Von besonderem Interesse sind dabei onkologisch relevante Substrate, wie z.B. p53 und v-Src. Au-ßerdem soll die Struktur, Dynamik und molekulare Wirkungsweise von den kleinen Hitzeschockprotei-nen Hspl2 und Hsp26 aufgeklärt werden. Hspl2 strukturiert sich an der Zellmembran, Hsp26 enthält einen Thermosensor, der bei Hitzeschock eine Strukturänderung zum aktiven Zustand induziert.

• DFG-Verfahren: Sonderforschungsbereiche
• Teilprojekt zu: SFB 594: Molekulare Maschinen in Proteinfaltung und Proteintransport
• Antragstellende Institution: Ludwig-Maximilians-Universität München
• Mitantragstellende Institution: Technische Universität München (TUM)
• Teilprojektleiter: Professor Dr. Horst Kessler