Der molekulare Reaktionsmechanismus von bakteriellen photosynthetischen Reaktionszentren und Photosystem II, bestimmt mit statischer und zeitaufgelöster FTIR-Spektroskopie (C 03)

• Fachliche Zuordnung: Biophysik
• Förderung: Förderung von 1998 bis 2009
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5482065

Photosynthetische Proteine wandeln sehr effizient Lichtenergie in chemische Energie. Dafür muss der lichtinduzierte Elektronentransfer mit einer gerichteten Protonenaufnahme gekoppelt werden. Für diese Prozesse haben wir einen neuen Ping-Pong Mechanismus vorgeschlagen, bei dem die Elektronen abwechselnd mit den Protonen zum finalen Elektronenakzeptor QB geführt werden. Eine wichtige Rolle in diesem Mechanismus spielt ein von uns entdeckter intermediärer Elektronendonor, der QB oxidiert und von QA - reduziert wird. Wir konnten zeigen, dass dies nicht das postulierte Fe2+ ist, welches zwischen QA und QB lokalisiert ist. Es ist möglicherweise ein Histidylradikal und soll jetzt eindeutig identifiziert werden. Zudem soll die Rolle proteingebundener Wasser beim Protontransfer charakterisiert werden. Dazu werden zeitaufgelöste FTIRDifferenzspektroskopie und Röntgenstrukturanalyse an Wildtyp- und Mutanten-Proteinen des bakteriellen photosynthetischen Reaktionszentrums eingesetzt. Weiterhin soll der QA nach QB Übergang in Photosystem II charakterisiert werden, insbesondere soll der bisher unbekannte Protonenaufnahmeweg bestimmt werden. Schließlich sollen in Kooperationen molekulare Mechanismen von pflanzlichen Rho-ähnlichen Proteinen, Rops, und [Fe]-Hydrogenasen mit FTIR untersucht werden.

• DFG-Verfahren: Sonderforschungsbereiche
• Teilprojekt zu: SFB 480: Molekulare Biologie komplexer Leistungen von botanischen Systemen
• Antragstellende Institution: Ruhr-Universität Bochum
• Teilprojektleiter: Professor Dr. Klaus Gerwert