Untersuchung des Methan-herstellenden Enzyms Methyl-Koenzym-M-Reduktase mittels EPR-Spektroskopie

• Antragsteller: Professor Dr. Dariush Hinderberger
• Fachliche Zuordnung: Biologische und Biomimetische Chemie
• Förderung: Förderung von 2004 bis 2007
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5440006

Das geplante Forschungsvorhaben besteht aus zwei Teilprojekten, die sich mit verschiedenen Aspekten der Struktur und Funktion des Enzyms Methyl-Koenzym-M-Reduktase (MCR) befassen. Dieses Enzym spielt eine Schlüsselrolle bei der sogenannten Methanogenese, der Herstellung von Methan durch Archae-Mikroorganismen. Methan könnte eine wichtige Rolle für die zukünftige Energieversorgung spielen, lässt sich aber technisch nicht unter derart milden Bedingungen gewinnen wie in der Natur. Die Methanogenese beruht auf der Methyl-Koenzym M Reduktase-katalysierten Reduktion des Methyl-Koenzym M (CH3-S-CoM) durch Koenzym B (HS-CoB), wobei das Heterodisulfid CoM-S-S-CoB entsteht. Die katalytisch aktiven Zentren in der Methyl-Koenzym-M-Reduktase bestehen aus Nickel-Komplexen, die F430-Zentren genannt werden und in denen Nickel den Oxidationszustand (I) aufweist. Das erste Teilprojekt soll der Charakterisierung verschiedener Zustände der Methyl-Koenzym-M-Reduktase mittels Methoden der EPR-Spektroskopie (Electron Paramagnetic Resonance) während der Methanogenese dienen. Die EPR-Spektroskopie detektiert ungepaarte Elektronen in paramagnetischen Substanzen, und im Fall von paramagnetischen Übergangsmetallzentren in biologischen Systemen, wie es Ni(I) in Methyl-Koenzym-M-Reduktase ist, kann man so direkte Informationen über das aktive Zentrum erhalten. Im zweiten Teilprojekt ist zuerst die Entwicklung einer neuen EPR-Technik geplant, die Abstandsmessungen zwischen Übergangsmetallionen im Nanometerbereich ermöglichen soll, welche bisher nicht möglich sind. Anschließend soll diese neue Methode angewandt werden, um die Abstände der katalytisch aktiven Nickel (I)-Spezies in Methyl-Koenzym-M-Reduktase zu bestimmen, welche Dimere bildet, d.h. immer zwei Enzyme bilden einen übergeordneten Komplex.

• DFG-Verfahren: Forschungsstipendien
• Internationaler Bezug: Schweiz
• Kooperationspartner: Professor Dr. Arthur Schweiger (†)