Strukturelle Analyse von BACE-Substrat Wechselwirkungen: APP-BACE und ABeta-BACE (B 15)

• Fachliche Zuordnung: Molekulare Biologie und Physiologie von Nerven- und Gliazellen
• Förderung: Förderung von 2005 bis 2010
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5483235

Das Amyloid Vorläuferprotein (APP) und die ß-Sekretase (BACE) sind beides Membranproteine vom Typ-I. Die Prozessierung des APP durch BACE ist essentiell für die Entstehung der Aß Peptide, die als nieder-oligomere Moleküle toxisch sind. Die im Antrag untersuchten Substrate von BACE (APP und Aß) und das Enzym selbst (BACE) können ebenfalls Oligomere bilden, deren Entstehung wir heute ansatzweise verstehen. Wir wollen die molekularen Interaktionen von BACE und APP analysieren und über eine NMR-basierte Strukturanalyse der Aß Oligomere auf mögliche Rezeptoren schliessen.

• DFG-Verfahren: Sonderforschungsbereiche
• Teilprojekt zu: SFB 449: Struktur und Funktion membranständiger Rezeptoren
• Antragstellende Institution: Freie Universität Berlin
• Mitantragstellende Institution: Leibniz-Forschungsinstitut für Molekulare Pharmakologie (FMP); im Forschungsverbund Berlin e.V.
• Teilprojektleiter: Professor Dr. Gerhard Multhaup; Professor Dr. Bernd Reif