SFB 1507:  Proteinverbünde und Maschinerien in Zellmembranen

• Fachliche Zuordnung: Biologie ; Medizin
• Förderung: Förderung seit 2022
• Webseite: Zur Homepage
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 450648163

Proteinanordnungen und molekulare Mechanismen in Zellmembranen sind für wesentliche Lebensprozesse von zentraler Bedeutung. Sie sorgen für Zell-Homöostase, übertragen Energie, transportieren Nährstoffe und Stoffwechselprodukte, steuern die Kommunikation innerhalb und zwischen Zellen, und bedingen die Reaktion auf Krankheitserreger. Unser SFB strebt ein tiefgreifendes, quantitatives Verständnis der Struktur, Dynamik und Funktion wichtiger membranassoziierter Protein-Assemblierungen, Maschinerien und Superkomplexe als Grundlage für eine mehrskalige Entschlüsselung der damit verbundenen zellulären Prozesse an. Trotz ihrer Schlüsselrolle konnten die mit Zellmembranen assoziierten Proteinverbände und -mechanismen bisher nur unzureichend untersucht werden, da die Wissenschaft bei der Erforschung ihrer komplexen Organisationsprinzipien und Funktionsmechanismen an ihre Grenzen stößt. Unser SFB zielt darauf ab, diese Grenzen zu überschreiten.Die Projekte des SFB sind thematisch eng miteinander verknüpft und nutzen die vielen fortschrittlichen Methoden und neuen Techniken, die den Mitgliedern des SFB zur Verfügung stehen, voll aus. Jedes Projekt basiert auf einheitlichen Prinzipien und konzentriert sich auf zentrale Fragestellungen, um die Rolle und die modulare Organisation funktioneller, membranassoziierter Einheiten aufzuklären. Die Projekte des SFB greifen in der innovativen Nutzung integrativer in vitro- und in situ-Ansätze ineinander, die von Kryo-Elektronenmikroskopie, Röntgenkristallographie, Magnetresonanzspektroskopie und hochauflösender Lichtmikroskopie, bis hin zu nativer Massenspektrometrie, ultraschneller Spektroskopie, Optogenetik und von künstlicher Intelligenz (KI) geleiteten Molekulardynamiksimulationen und -modellierung reichen. Die engen thematischen und methodischen Verbindungen zwischen den Gruppen sowie eine direkte Interaktion versetzen diesen SFB in eine einzigartige Position, um grundlegende Prinzipien von Membranproteinanordnungen in verschiedenen Zellen und Organismen aufzuklären.

• DFG-Verfahren: Sonderforschungsbereiche

Laufende Projekte

• MGK - Integriertes Graduiertenkolleg (Teilprojektleiterin Hänelt, Inga )
• P01 - Einblicke in den Transport von Lipopolysaccharid (LPS) durch Festkörper-NMR-Spektroskopie (Teilprojektleiter Glaubitz, Clemens )
• P02 - Mechanismus des bakteriellen Protein- und Lipidtransports (Teilprojektleiter Joseph, Ph.D., Benesh )
• P03 - Molekulare Grundlagen des Lipidtransports durch das Periplasma (Teilprojektleiter Pos, Klaas Martinus )
• P04 - Regulierung des Kaliumkanals YugO in der bakteriellen elektrischen Signalübertragung (Teilprojektleiterin Hänelt, Inga )
• P05 - Molekulardynamik von lichtempfindlichen molekularen Maschinen (Teilprojektleiter Wachtveitl, Josef )
• P06 - Optogenetische Analyse der Kompartimentierung von Membranen zwischen und innerhalb erregbarer Zellen (Teilprojektleiter Gottschalk, Alexander )
• P07 - Dynamik von Membranrezeptor-Clusterbildung in Endothelzellen (Teilprojektleiterin Acker-Palmer, Amparo )
• P08 - Quantitative hochaufgelöste Mikroskopie enträtselt nanoskalige Muster von Membranrezeptornetzwerken (Teilprojektleiter Heilemann, Mike )
• P09 - Durch künstliche Intelligenz gesteuerte Molekulardynamiksimulationen entschlüsseln den Aktivierungsmechanismus von zellulären Kontrollprogrammen (Teilprojektleiter Covino, Roberto )
• P10 - Modulation der Tyrosinrezeptor-Signalübertragung durch NMR-Spektroskopie (Teilprojektleiter Schwalbe, Harald )
• P11 - Struktur und Dynamik des TRPV4-Ionenkanals als zelluläre Signalübertragungsstelle (Teilprojektleiterin Hellmich, Ute )
• P12 - Molekulardynamiksimulationen von Membranperforationsmechanismen und des Kernporenkomplexes (Teilprojektleiter Hummer, Gerhard )
• P13 - Untersuchung von Multiprotein-Assemblierungen mit nativer Massenspektrometrie (Teilprojektleiterin Morgner, Nina )
• P14 - Strukturelle Grundlage der Funktion und des Aufbaus von Komplex (Teilprojektleiterinnen / Teilprojektleiter Vonck, Janet ;  Zickermann, Volker )
• P15 - Struktur und Mechanismus von membrangebundenen Hydrogenasen (Teilprojektleiterin Murphy, Ph.D., Bonnie )
• P16 - Entschlüsselung der Rolle der Komponenten des SND-Wegs bei der Insertion von ER-Membranproteinen (Teilprojektleiterin McDowell, Melanie )
• P17 - Komplexität von Kernporen verstehen (Teilprojektleiter Beck, Martin ;  Lemke, Edward A. )
• P18 - Proteinzusammensetzungen und Mechanismen der Antigenverarbeitung und ER-Qualitätskontrolle (Teilprojektleiter Tampé, Robert )
• Z01 - Zentrale Aufgaben (Teilprojektleiter Tampé, Robert )
• Z02 - Serviceprojekt Einzelpartikel Kryo-EM (Teilprojektleiter Beck, Martin ;  Tampé, Robert )

• Antragstellende Institution: Goethe-Universität Frankfurt am Main
• Beteiligte Institution: Max-Planck-Institut für Biophysik ; Abteilung Theoretische Biophysik; Frankfurt Institute for Advanced Studies (FIAS)
• Beteiligte Hochschule: Friedrich-Schiller-Universität Jena; Johannes Gutenberg-Universität Mainz
• Sprecher: Professor Dr. Robert Tampé