SFB 604:  Multifunktionelle Signalproteine

• Fachliche Zuordnung: Biologie ; Medizin
• Förderung: Förderung von 2002 bis 2009
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5485044

Im Rahmen des Sonderforschungsbereichs sollen Struktur-Funktions-Beziehungen von Signalproteinen erforscht werden. Signalproteine scheinen durch variable Interaktionen mit verschiedenen Bindungspartnern multiple Zellreaktionen zu kontrollieren. Im Rahmen des Sonderforschungsbereichs soll das Wechselspiel molekularer Interaktionen ausgewählter Signalproteine und den funktionellen Veränderungen von Zellen analysiert werden. Diese Untersuchungen sollen zum Verständnis zellulärer Reaktionsmuster auf molekularer Ebene beitragen. Die komplexen Interaktionen von Signalproteinen werden mit Hilfe biochemischer und molekularbiologischer Methoden untersucht. Neben den (multiplen) Konformationszuständen und der räumlichen Anordnung der Komponenten in oligomeren Komplexen von Signalproteinen sollen insbesondere die Wechselbeziehungen molekularer Funktionen der Bindungspartner studiert werden. Längerfristig sollen die Ergebnisse dieser Experimente eine gezielte Manipulation zellulärer Funktionen durch definierte Signalproteinkomplexe möglich machen. Zellbiologische und molekularbiologische Methoden werden zur Analyse der molekularen Eigenschaften von Signalproteinen in Zellen eingesetzt. Zelluläre Antworten (Funktionen) sollen mit definierten Struktur- und Funktionsparametern der Signalproteinkomplexe korreliert werden. Die Dynamik von Bildung, Zerfall und Translokationen komplexer Signalproteine soll in ausgewählten Zellen analysiert werden. Von diesen Untersuchungen werden wesentliche Einsichten zur Aufnahme und Verarbeitung komplexer Signale in zellulären Systemen erwartet.Die genannten Ansätze sind von grundsätzlicher Bedeutung für das Verständnis molekularer Regulationsmechanismen in biologischen Organismen. Wegen der besonderen Rolle von Signalproteinen für die Pathogenese vieler Krankheiten und als Wirkstofftargets besitzen die Untersuchungen "Multifunktionelle Signalproteine" zudem Relevanz für die biomedizinisch angewandte Forschung. Auf der Plattform des Sonderforschungsbereichs sollen zielgerichtet Beiträge zur Wirkstoff-Forschung und zur Entwicklung neuer therapeutischer Konzepte erbracht werden.

• DFG-Verfahren: Sonderforschungsbereiche

Abgeschlossene Projekte

• A01 - Function and regulation of the tumour suppressor DEP-1 (Teilprojektleiter Böhmer, Frank-Dietmar ;  Reißmann, Siegmund )
• A04 - Regulation of EAG potassium channels by cytosolic proteins (Teilprojektleiter Heinemann, Stefan H. )
• A05 - Kooperation von G Protein-gekoppelten Rezeptoren und Rezeptortyrosinkinasen bei der Regulation der MAP Kinase (Teilprojektleiter Liebmann, Claus )
• A07 - Recognition of the growth-promoting fungus Piriformospora indica by Arabidopsis thaliana roots (Teilprojektleiter Oelmüller, Ralf ;  Pfannschmidt, Thomas )
• A08 - Functional pattern of phosphoinositide 3-kinase y (PI3Ky) in neurons (Teilprojektleiter Wetzker, Reinhard )
• A09 - Adaptative Genregulation durch den Transkriptionsfaktor CbfA beim Übergang von Wachstum zu Differenzierung im Lebenszyklus von Dictyostelium discoideum (Teilprojektleiter Winckler, Thomas )
• A10 - Mechanical strain-induced reactive oxygen species as mediators of embryonic stem cell derived angiogenesis and osteogenesis (Teilprojektleiterin Wartenberg, Maria Gerda )
• B1 - Multiple Funktionen der Phosphatidylinositol 3-Kinase Vps34p der humanpathogenen Hefe Candida albicans (Teilprojektleiter Eck, Raimund ;  Künkel, Waldemar )
• B02 - Regulation of DNA polymerase alpha, Cdc45 and TopBP1 at the initiation step of DNA replication (Teilprojektleiter Große, Frank ;  Hänel, Frank )
• B3 - Virulenzfaktoren intrazellulärer Pathogene und Signaltransduktion in der infizierten Wirtszelle; Mechanismen und Struturen multifunktioneller Komplexe von Mip-Proteinen mit Naturstoffen und Wirtszell-Proteinen (Teilprojektleiter Hilgenfeld, Rolf )
• B04 - Functional consequences of Ca²+/CaM mediated activation of FK506-binding proteins in human cells (Teilprojektleiter Fischer, Gunter S. ;  Weiwad, Matthias )
• B6 - Rezeptoraktivierung durch virale Oncoproteine: NMR-Untersuchungen zur Oligomerisierung von Transmembranhelices (Teilprojektleiterin Ulrich, Anne )
• B7 - Computersimulation der Bindung von Liganden an SH2-Domänen (Teilprojektleiter Zacharias, Martin )
• B08 - Structural studies on calcium dependent signalling complexes (Teilprojektleiter Stubbs, Milton T. )
• B10 - Alternative Splicing as a Modulator of Signal Transduction (Teilprojektleiter Backofen, Rolf ;  Platzer, Matthias )
• B11 - Crystal structure Determination of Proteins Related to Alzheimer`s Disease (Teilprojektleiter Than, Manuel E. )
• B12 - Qualitätskontrolle des Zusammenbaus der Gamma-Sekretase im Endoplasmatischen Retikulum (Teilprojektleiter Kaether, Christoph )
• C1 - Funktionelles Epitopmapping von Signalproteinen durch Peptide und Expressionsprofiling (Teilprojektleiter Fischer, Gunter S. ;  Reißmann, Siegmund ;  Wölfl, Stefan )
• C2 - Strukturaufklärung multimerer Proteinkomplexe durch Röntgenstrukturanalyse (Teilprojektleiter Hilgenfeld, Rolf )
• C4 - Analyse der genomischen Grundlagen komplexer Reaktionsmuster von multifunktionellen Signalproteinen (Teilprojektleiter Platzer, Matthias )
• C05 - The role of phosphatidylinositol 3-kinase y and SH2-containing inositol 5´-phosphatase in dendritic cells and natural killer cells (Teilprojektleiter Kamradt, Thomas ;  Norgauer, Johannes )
• C07 - Eya1 as a switch between signal transduction and transcription (Teilprojektleiter Englert, Christoph )
• C08 - Activation of distinct NF-kB pathways through the lymphotoxin ß receptor (Teilprojektleiter Weih, Falk )
• C09 - Regulation of the tumour suppressor protein merlin (Teilprojektleiterinnen / Teilprojektleiter Herrlich, Peter ;  Morrison, Helen )
• C10 - Cell type-specific modulation of signalling pathways by histone deacetylase inhibitors (Teilprojektleiter Heinzel, Thorsten )
• C11 - Quality control of gamma-secretase complex assembly in the endoplasmic reticulum (Teilprojektleiter Kaether, Christoph )
• T01 - Development of specific FKBP38 inhibitors as drugs for the treatment of traumatic and inflammatory neuropathies (Teilprojektleiter Fischer, Gunter S. )
• Z02 - Organisation und allgemeine Aufgaben (Teilprojektleiter Wetzker, Reinhard )

• Antragstellende Institution: Friedrich-Schiller-Universität Jena
• Beteiligte Hochschule: Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg
• Beteiligte Institution: Leibniz-Institut für Alternsforschung - Fritz-Lipmann-Institut e.V. (FLI); Leibniz-Institut für Naturstoff-Forschung und Infektionsbiologie e. V.; Hans-Knöll-Institut (HKI); Max-Planck-Gesellschaft zur Förderung der Wissenschaften e.V. (MPG)
• Sprecher: Professor Dr. Reinhard Wetzker