SFB 807:  Transport und Kommunikation durch biologische Membranen

• Fachliche Zuordnung: Biologie ; Chemie
• Förderung: Förderung von 2008 bis 2020
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 57566863

Stofftransport und Informationstransfer über zelluläre Membranen sind untrennbar mit elementaren Lebensprozessen, wie z.B. der Bioenergetik, der Nervenleitfähigkeit, dem Transport von Molekülen (Wasser, Ionen, Nährstoffe, Proteine etc.) bis zur Immunabwehr verbunden.
Fehlgesteuerte Transport- und Rezeptorproteine sind für eine Vielzahl von Krankheiten verantwortlich und wichtigster Angriffspunkt aller bekannten Pharmaka. Ziel dieses Sonderforschungsbereichs ist es, die Struktur, den Mechanismus sowie die dynamische Funktion, Assemblierung und Regulation von Membranproteinen, die den Transporter von Molekülen und Information katalysieren, aufzuklären.
Neue Befunde zeigen überraschend fließende Übergänge zwischen Transportern, Pumpen, Kanälen und Rezeptoren. Der Forschungsansatz reicht von minimalen Funktionseinheiten bis hin zu großen dynamischen Transportmaschinen und Netzwerken. Zur Lösung werden eine Vielfalt von komplementären biophysikalischen (Röntgenkristallografie, Elektronenmikroskopie, NMR/EPR-Spektroskopie, zeitaufgelöste Infrarot- und Fluoreszenzspektroskopie, Elektrophysiologie, Computeransätze), biochemischen und zellbiologischen Methoden eingesetzt.
Die elementaren Schritte der verschiedenen Transmembranprozesse sollen zeitlich und räumlich bestimmt werden. Dies schließt die Identifizierung von essenziellen Konformationszuständen innerhalb des Aktivitätszyklus und deren Regulation ein.
Im Weiteren wird adressiert, wie die dynamischen Ereignisse in größere Transportkomplexe und Signalnetzwerke durch Wechselwirkung mit anderen Partnerproteinen integriert sind. Der Sonderforschungsbereich wird einen wichtigen Beitrag zum molekularen Verständnis von Transmembranprozessen und deren therapeutische Intervention liefern.

• DFG-Verfahren: Sonderforschungsbereiche

Abgeschlossene Projekte

• MGK - Integriertes Graduiertenkolleg (Teilprojektleiter Pos, Klaas Martinus )
• P01 - Struktur und Funktion von Membrantransport-Proteinen (Teilprojektleiter Kühlbrandt, Werner )
• P02 - Zell-frei synthetisierte G-Protein gekoppelte Rezeptoren in synthetischen Membranen und anderen hydrophoben Umgebungen (Teilprojektleiter Bernhard, Frank ;  Dötsch, Volker )
• P03 - Strukturelle Genomik ausgewählter Familien sekundär aktiver Transporter (Teilprojektleiter Michel, Hartmut )
• P04 - Molekularer Mechanismus der Transportregulation in BetP (Teilprojektleiterin Ziegler, Christine Maria )
• P05 - Structural properties, activation mechanisms and transport processes in betaine transporter BetP and Na+/H+ antiporters NhaA/MjNhaP1 investigated by FT-IR and CD spectroscopy (Teilprojektleiter Mäntele, Werner )
• P06 - Mechanistische Festkörper-NMR Studien an ABC Transportern sowie lichtgetriebenen Ionenkanälen und Pumpen (Teilprojektleiter Glaubitz, Clemens )
• P07 - Dipolare EPR Spektroskopie an membran-gebundenen Transportkomplexen (Teilprojektleiter Joseph, Ph.D., Benesh ;  Prisner, Thomas F. )
• P08 - Computational studies of alternating access mechanisms in sodium-dependent secondary transporters (Teilprojektleiterin Forrest, Lucy )
• P09 - Funktion und Mechanismus des lysosomalen Polypeptidtransporters ABCB9 (Teilprojektleiter Abele, Rupert )
• P10 - Lichtgesteuerte Ionenkanäle und sekundäraktive Transporter: Mechanismus und Anwendungen (Teilprojektleiter Bamberg, Ernst ;  Fendler, Klaus )
• P11 - Mikrobielle Rhodopsine als optogenetische Werkzeuge zur Analyse neuronaler Netzwerke im Nematoden Caenorhabditis elegans (Teilprojektleiter Gottschalk, Alexander )
• P12 - Photoinduzierte funktionelle Dynamik von Retinalproteinen (Teilprojektleiter Bamann, Christian ;  Wachtveitl, Josef )
• P13 - NMR Untersuchungen an Retinal-bindenden Proteinen (Teilprojektleiter Schwalbe, Harald )
• P14 - Funktion, Untereinheitenzusammensetzung und Struktur archaeeller ATP-Synthasen (Teilprojektleiter Müller, Volker )
• P15 - Struktur und Funktion von ATP-Synthasen (Teilprojektleiter Meier, Thomas )
• P16 - Transportmechanismus von ABC-Transporters und des Peptid-Beladungskomplex (Teilprojektleiter Tampé, Robert )
• P17 - Struktur, Funktion und Dynamik des TOC Komplexes (Teilprojektleiter Schleiff, Enrico )
• P18 - Struktur-Funktions-Beziehung von dreiteiligen Arzneimittel-auswärtspumpenden RND-Komplexen (Teilprojektleiter Pos, Klaas Martinus )
• P19 - Strukturelle Organisation Makromolekularer Komplexe in Membranen: Der MHC I Beladungskomplex (Teilprojektleiter Schäfer, Lars )
• P20 - Untersuchung der konformationellen Dynamik und Kommunikation von Membrantransportern und Rezeptoren in vitro und in vivo mittels Einzelmolekülmethoden (Teilprojektleiter Heilemann, Mike )
• P21 - Der Aktivierungsmechanismus von Ire1 durch abnorme Lipidzusammensetzungen (Teilprojektleiter Ernst, Robert )
• P22 - Funktionelle Modulation des K+-Transporters KtrAB in vivo und in vitro (Teilprojektleiterin Hänelt, Inga )
• P23 - Struktur, Funktion und Dynamik von SLC26 und NCS2 Transportproteinen (Teilprojektleiter Geertsma, Eric )
• P24 - Untersuchung der Dynamik komplexer Membran-Assemblierungen mit nativer Massenspektrometrie (Teilprojektleiterin Morgner, Nina )
• P25 - Atomistische Simulation und Modellierung des aktiven Membrantransports (Teilprojektleiter Hummer, Gerhard )
• Z01 - Zentrale Aufgaben des Sonderforschungsbereichs (Teilprojektleiter Tampé, Robert )

• Antragstellende Institution: Goethe-Universität Frankfurt am Main
• Beteiligte Institution: Max-Planck-Institut für Biophysik
• Sprecher: Professor Dr. Robert Tampé